2、  二级结构(secondary structure)

 肽链中的 会与位置合适的>NH形成氢键,从而使肽链不是完全伸展的直链,而是成为〆-螺旋形α-helix)或β一片层形β-sheet)

其中a型为同一多肽链内的结合,而b型为不同肽链的结合,此即蛋白质的二级结构。

一条多肽链能否形成α-螺旋,以及形成的螺旋是否稳定,与它的氨基酸组成和排列顺序有极大的关系,某些氨基酸侧链的同种电荷静电排斥效应或立体位阻使得多肽链不能建立α-螺旋结构。

    β-折叠结构一般比α-螺旋稳定。蛋白质中如若含有较高比例的β-折叠结构,往往需要高的温度才能使蛋白质变性。例如β-乳球蛋白(51%β-折叠)和大豆11S球蛋白(64%β-折叠)的热变性温度分别为75.6°和84.5°。然而,牛血清清蛋白中含有大约64%α-螺旋结构,变性温度仅为64℃。加热和冷却蛋白质溶液,通常可以使α-螺旋转变为β-折叠结构。但是,β-折叠向α-螺旋转变的现象迄今在蛋白质中尚未发现。

3、  三级结构Tertiary Structure)

  多肽链在二级结构的基础上进一步折迭和扭曲,成为球形的紧密结构,这就蛋白质的三级结构。多肽链的侧链,即氨基酸中的R基团间的相互作用及盐型键、氢键等是稳定蛋白质三级结构的主要因素。  

  左图为云扁豆蛋白(A)和β-乳球蛋白(B)的三级结构图中箭头表示β折叠结构,圆柱体表示α螺旋

 

 

 

4、  四级结构Quaternary Structure)

   几条多肽链在三级结构的基础上缔结在一起,就是所谓的蛋白质的四级结构。并非所有的蛋白质分子都有四级结构。

   蛋白质形成二级、三级和四级结构,并使之保持稳定的相互作用力包括两类:① 蛋白质分子内固有的作用力, 所产生的分子内相互作用(即范德华相互作用和空间相互作用);② 周围溶剂影响所产生的分子内相互作用(包括氢健、静电和疏水相互作用)。  

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